Un prion est une protéine normale mal repliée qui agit comme un modèle/catalyseur pour amener d'autres protéines, qui étaient auparavant de forme normale, à adopter une configuration mal repliée. Cela se produit entièrement au niveau des protéines, sans implication de l'ADN ou de l'ARN. La seule façon de le prévenir, qui fonctionne très bien, est d'éviter le contact entre les tissus malades chez les animaux malades et les tissus normaux chez les animaux sains. C'est une approche beaucoup plus rationnelle que le traitement ne le serait.

L'épidémie originale de « maladie de la vache folle » au Royaume-Uni a été associée à un changement dans le processus de transformation historique vers un processus plus respectueux de l'environnement pour produire des suppléments alimentaires pour le bétail comme la farine de viande et des produits similaires. L'ancien procédé semble avoir dénaturé la protéine prion anormale, tandis que la méthode plus récente ne l'a pas fait. Le changement des pratiques d'alimentation des animaux dans les élevages pour interdire l'alimentation des bovins avec des sous-produits d'animaux ruminants a été lent à être adopté aux États-Unis, mais a été implémenté plus rapidement ailleurs. Il y a eu des rapports de cas dans la littérature biomédicale d'infections cérébrales apparentes chez des patients en neurochirurgie en raison de certains matériels chirurgicaux qui avaient été régulièrement stérilisés par autoclavage conventionnel entre les patients. Ce processus ne neutralise pas efficacement l'infectiosité des prions.

Il y a beaucoup de vérités, surtout, qui circulent au sujet des prions. Laissez-moi essayer de clarifier certaines choses. Les prions (ou PrP^sc) sont une forme spécifique d'une protéine appelée PrP (ou PrP^wt) qui est le plus concentrée dans le cerveau. PrP^sc peut transformer PrP^wt en plus de PrP^sc. Les prions ne déforment pas d'autres protéines, juste PrP. Et ils ont besoin d'autres cofacteurs pour les aider à fonctionner, comme les lipides et les anions. Les prions sont très plats et résistants à la destruction. Par conséquent, dans un environnement où il y a beaucoup de PrP, comme le système nerveux, de longues chaînes et des amas peuvent se former jusqu'à ce que le tissu cérébral finisse par mourir. Bien que certaines autres maladies commencent à être discutées en termes "similaires aux prions" comme l'alpha-synucléine dans la maladie de Parkinson et les enchevêtrements de tau ou les plaques alpha-bêta dans la maladie d'Alzheimer, ce ne sont pas le même processus. Ce ne sont pas des PrP. PrP est notamment transmissible depuis l'environnement. Donc, si vous consommez suffisamment de PrP prion d'un autre organisme et que leur PrP est similaire à celui d'un humain (ou si vous avez consommé un humain atteint d'une maladie à prion), vous courtisez le risque de développer une maladie à prion. La réaction en chaîne qui conduit finalement à la spongification du cerveau a une longue période d'incubation (généralement plusieurs années). Il existe aussi des mutations très rares dans PrP qui prédisposent à une déformation, ce qui entraîne des formes héréditaires de maladie à prion. En ce qui concerne un traitement. Les plus grands problèmes sont la longue période d'incubation, le fait que la mort est imminente une fois la plupart des symptômes apparus (trop de dommages à ce stade) et que la cible est si collante. Oui, collante. Il est difficile même de déterminer à quoi ressemble un seul prion parce qu'il s'agglutine et colle si bien. Cela rend la découverte de médicaments particulièrement difficile. Source : médecin avec un doctorat en biologie moléculaire.