Dans la carbamoyl phosphate synthétase I, 2 ATP sont utilisés. Le premier ATP est utilisé pour activer le bicarbonate pour une attaque nucléophile par l'ammoniac. Le second ATP est utilisé pour phosphoryler le groupe carbamoyl afin de l'activer pour une attaque nucléophile par le groupe amine de l'ornithine. (le phosphate est un bon groupe partant car le phosphate inorganique est stabilisé par résonance) De cette manière, les liaisons phosphoanhydrides à haute énergie de l'ATP sont utilisées pour coupler des réactions endergoniques afin de rendre la réaction globale exergonique. Ce que je ne comprends pas, c'est comment l'hydrolyse de l'ATP propulse la réaction en avant. L'hydrolyse de l'ATP ne libère-t-elle pas simplement la liaison phosphoanhydride sous forme de chaleur ? Comment des enzymes comme la citrate lyase exploitent-elles l'énergie libérée par l'hydrolyse de l'ATP ? N'est-ce pas une perte que de simplement hydrolyser l'ATP ? Merci pour votre aide !